生物化學學習指導(第3版)（簡體書）

《生物化學學習指導(第3版)》各章設置與王希成編著的《生物化學》第3版一一對應。每章須掌握的要點以問答方式給出，作者選編了具有代表性的513道習題，并在書後集中給出了比較詳細的解答。希望讀者通過做習題熟悉和掌握各章的知識點。《生物化學學習指導(第3版)》可作為生物化學與分子生物學研究生入學考試指導書、學習生物化學的輔導教材和生物化學教學參考書。

《生物化學學習指導(第3版)》由清華大學出版社出版。

1 生物化學與細胞
2 氨基酸和蛋白質一級結構
3 蛋白質的三維結構
4 ?
5 輔?和維生素
6 糖
7 脂和生物膜
8 核酸
9 dna復制
10 rna合成
11 蛋白質合成
12 代謝導論
13 糖酵解
14 檸檬酸循環
15 糖原代謝、糖異生和戊糖磷酸途徑
16 電子傳遞和氧化磷酸化
17 光合作用
18 脂代謝
19 氨基酸代謝
20 核?酸代謝
21 激素與代謝調控
習題解答
參考文獻

生命系統中時時刻刻都在發生著各種各樣的生物化學反應，幾乎每一個反應都需要稱為?的生物催化劑催化。?和其他催化劑一樣，也是通過降低反應的活化能來提高反應速度的。?的顯著特點是催化效率高，具有底物和反應的特異性以及可調節性。
1.?為什么能夠加快反應的速度？
?之所以能夠加快反應的速度，主要是?利用了?與底物之間的相互作用，這些作用包括氫鍵、疏水作用和離子相互作用。?活性部位的結構有利于在反應過渡態發生這些弱的相互作用，從而穩定過渡態。另外?加快反應速度的機制還包括廣義酸堿催化和共價催化。在酸堿催化中，活性部位的弱酸給出質子，而堿接收質子，質子轉移可以促進反應進行；共價催化是通過?與底物生成瞬間共價鍵，借助于?進行基團轉移加速反應。
2.米氏方程是怎樣解釋?催化反應動力學的？
?催化反應的速度u對底物S的濃度的曲線稱為底物飽和曲線。米氏方程是通過假定?E與S結合形成ES，然後ES反應生成E+P，[ES]達到一恒定的穩態條件下推導出來的。米氏方程表明?反應的起始速度是由Km和Vmax兩個常數以及底物的起始濃度決定的。?轉換數Kcat是?最大催化活性的測量。而kcat／Km比決定了?的催化效率。通過雙倒數作圖法很容易測得Km和Vmax。
3.從?抑制作用的研究中可獲得哪些信息？
有關?抑制作用的研究對于理解?具有重要的意義。抑制劑與?可進行可逆或不可逆相互作用。可逆抑制劑通過非共價鍵與?的活性部位結合（競爭性抑制）或與?的其他部位結合（非競爭性抑制），但反競爭性抑制劑只與ES復合物結合。而典型的不可逆抑制劑與?形成穩定的共價鍵。利用可逆或不可逆抑制劑處理?，有可能獲得活性部位氨基酸殘基的信息和解釋?催化的機制。
4.所有的?都是蛋白質嗎？
并非所有的?都是蛋白質，某些RNA分子（稱為核?）也具有催化活性，在RNA加工、蛋白質合成和其他代謝過程中起著重要的作用。另外，還有具有催化活性的抗體（稱為抗體?），但與?不同，抗體不是與底物結合，而是與反應的過渡態中間物緊密結合，促進底物轉換為具有反應性的、過渡態構象。
5.?活性的調節主要有哪幾種方式？
調節?活性的方式主要有兩種：一是增加或減少?分子（?量），二是每個?分子的內在活性。?量的改變主要是通過基因表達或蛋白質降解來調節，而?分子內在活性的改變的調節主要存在別構調節和共價修飾調節兩種方式。