Modifizierung von Pflanzenproteinen nach der Translation mit Hilfe der Bioinformatik

Dehydrine sind sehr hydrophile und thermostabile Proteine. Die molekularen Mechanismen, durch die sie die Stresstoleranz verbessern k霵nen, sind jedoch noch unbekannt. Da die Dehydrinstruktur nicht verfbar ist, ist es wichtig, ihre Sequenz zu analysieren, um unser Verst鄚dnis der an den Dehydrinfunktionen beteiligten Aminos酳ren zu verbessern. Mehrfache Sequenzanalysen haben gezeigt, dass der N-Terminus einiger salzempfindlicher und salztoleranter Dehydrine DFLGG/KK- und DRGLFG/D-Motive anstelle des DEYGNP-Motivs enth鄟t, das im Dehydrin von Aviccenia marina zu finden ist. Posttranslationale Vorhersagen haben Myristoylierungs-, Phosphorylierungs- und Amidierungsstellen ergeben. Die vorliegende Studie umrei t strukturelle und funktionelle Aspekte von Dehydrin, die zum Verst鄚dnis ihrer Rolle bei Salzstress beitragen k霵nen. Unspezifische Lipidtransferproteine sind kleine und grundlegende Proteine in Pflanzen. Der genaue molekulare Mechanismus, durch den sie die Expression von Lipidtransferproteinen, die durch Umweltstress induziert wird, hochregulieren k霵nen, ist jedoch noch unklar. In der vorliegenden Studie haben wir die potenziellen Stellen der posttranslationalen Modifikation im Lipidtransferprotein der stresstoleranten Mangrovenpflanze Avicennia marina aufgezeigt.