商品簡介
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作為生命活動的主要“推動者”,酶是許多重要的藥物作用靶點和非常有用的合成反應催化劑。酶催化過程的動力學研究揭示了酶催化反應的速度關系,為催化過程的合理設計提供了強有力的理論支持。
本書系統講述酶催化的動力學原理及應用,與其他動力學圖書相比,不同之處在于:
除了論述傳統的酶催化動力學以外,突出介紹界面酶催化、多位點與協同酶、機理性抑制等較難和較新的動力學研究領域;
強調對動力學模型與實驗數據擬合程度的評價,針對數據的不同誤差結構闡述了許多實用、簡單的評判工具和方法;
第14章引導讀者對文獻中發表的動力學研究數據進行合理分析,甄別其中可能作出的不合理推論,使研究者在自身研究工作中少走彎路;
第15章結合作者自身研究工作,介紹酶催化動力學模型如何用于蛋白質結構與功能關系的研究。
生物工程、生化工程、發酵工程、生物技術等領域的研究生和其他研究者。會發現本書不僅提供了他們急需了解的最新動力學模型,還告訴他們進行動力學研究中可能進入的誤區和簡便易行的分析策略。
本書系統講述酶催化的動力學原理及應用,與其他動力學圖書相比,不同之處在于:
除了論述傳統的酶催化動力學以外,突出介紹界面酶催化、多位點與協同酶、機理性抑制等較難和較新的動力學研究領域;
強調對動力學模型與實驗數據擬合程度的評價,針對數據的不同誤差結構闡述了許多實用、簡單的評判工具和方法;
第14章引導讀者對文獻中發表的動力學研究數據進行合理分析,甄別其中可能作出的不合理推論,使研究者在自身研究工作中少走彎路;
第15章結合作者自身研究工作,介紹酶催化動力學模型如何用于蛋白質結構與功能關系的研究。
生物工程、生化工程、發酵工程、生物技術等領域的研究生和其他研究者。會發現本書不僅提供了他們急需了解的最新動力學模型,還告訴他們進行動力學研究中可能進入的誤區和簡便易行的分析策略。
目次
第1章 動力學分析的方法和技巧
1.1 概述
1.2 基本速度定律
1.3 反應速度與溫度的關系
1.4 酸-堿化學催化作用
1.5 反應速度理論
1.6 復雜反應途徑
第2章 酶是如何工作的
第3章 酶活特性
3.1 過程曲線和反應速度的測定
3.2 催化模型:平衡和穩態
3.3 測定催化常數Km和Vmax的一般方法
3.4 實例
3.5 根據過程曲線測定酶催化參數
第4章 可逆的酶抑制
4.1 競爭性抑制
4.2 反競爭性抑制
4.3 線性混合型抑制
4.4 非競爭性抑制
4.5 應用
第5章 酶的不可逆抑制
5.1 簡單不可逆抑制
5.2 底物存在下的簡單不可逆抑制
5.3 與時間相關的簡單不可逆抑制
5.4 底物存在時與時間相關的簡單不可逆抑制
5.5 與時間相關的抑制和與時間不相關的抑制之間的區別
第6章 酶催化反應的pH依賴性
6.1 模型
6.2 催化參數的pH依賴性
6.3 測定催化相關功能基團pK值的新方法
第7章 雙底物反應80
7.1 隨機序列Bi Bi機制
7.2 有序序列Bi Bi機制
7.3 乒乓Bi Bi機制
7.4 機制之間的區分
第8章 多位酶和協同酶
8.1 連續相互作用模型
8.2 協同轉變或對稱模型
8.3 應用
8.4 現實性檢查
第9章 固定化酶
9.1 批式反應器
9.2 活塞流式反應器
9.3 連續攪拌式反應器
第10章 界面酶
10.1 模型
10.2 單位體積界面面積的測定
10.3 飽和界面的酶覆蓋率測定
第11章 酶反應的瞬變相
11.1 快速反應技術
11.2 反應機理
11.3 弛豫技術
第12章 酶穩定性
12.1 動力學分析
12.2 熱力學分析
12.3 舉例
第13章 機理性抑制
13.1 交替底物抑制
13.2 自殺抑制
13.3 例子
參考文獻
第14章 動力學原理在實際中的應用
14.1 測定初始速度嗎?
14.2 MichaelisMenten模型適合嗎?
14.3 初始[S]與速度關系圖看起來像什么?
14.4 使用的[S]范圍適當嗎?
14.5 在動力學模型中是否有一致性?
14.6 結論
參考文獻
第15章 在研究蛋白質的結構與功能關系中酶動力學數據的使用
15.1 用類似于天然蛋白質的各種微生物體系表達蛋白質嗎?
15.2 把酶原轉變成活性酶的機理是什么?
15.3 在活性酶的活化和結構與功能方面前肽起什么作用?
15.4 特殊結構和(或)殘基在酶結構與功能中起什么作用?
15.5 能通過突變使酶的結構對環境條件穩定嗎?
15.6 結論
15.7 突變研究中使用的縮寫
參考文獻
主要參考文獻
索引
1.1 概述
1.2 基本速度定律
1.3 反應速度與溫度的關系
1.4 酸-堿化學催化作用
1.5 反應速度理論
1.6 復雜反應途徑
第2章 酶是如何工作的
第3章 酶活特性
3.1 過程曲線和反應速度的測定
3.2 催化模型:平衡和穩態
3.3 測定催化常數Km和Vmax的一般方法
3.4 實例
3.5 根據過程曲線測定酶催化參數
第4章 可逆的酶抑制
4.1 競爭性抑制
4.2 反競爭性抑制
4.3 線性混合型抑制
4.4 非競爭性抑制
4.5 應用
第5章 酶的不可逆抑制
5.1 簡單不可逆抑制
5.2 底物存在下的簡單不可逆抑制
5.3 與時間相關的簡單不可逆抑制
5.4 底物存在時與時間相關的簡單不可逆抑制
5.5 與時間相關的抑制和與時間不相關的抑制之間的區別
第6章 酶催化反應的pH依賴性
6.1 模型
6.2 催化參數的pH依賴性
6.3 測定催化相關功能基團pK值的新方法
第7章 雙底物反應80
7.1 隨機序列Bi Bi機制
7.2 有序序列Bi Bi機制
7.3 乒乓Bi Bi機制
7.4 機制之間的區分
第8章 多位酶和協同酶
8.1 連續相互作用模型
8.2 協同轉變或對稱模型
8.3 應用
8.4 現實性檢查
第9章 固定化酶
9.1 批式反應器
9.2 活塞流式反應器
9.3 連續攪拌式反應器
第10章 界面酶
10.1 模型
10.2 單位體積界面面積的測定
10.3 飽和界面的酶覆蓋率測定
第11章 酶反應的瞬變相
11.1 快速反應技術
11.2 反應機理
11.3 弛豫技術
第12章 酶穩定性
12.1 動力學分析
12.2 熱力學分析
12.3 舉例
第13章 機理性抑制
13.1 交替底物抑制
13.2 自殺抑制
13.3 例子
參考文獻
第14章 動力學原理在實際中的應用
14.1 測定初始速度嗎?
14.2 MichaelisMenten模型適合嗎?
14.3 初始[S]與速度關系圖看起來像什么?
14.4 使用的[S]范圍適當嗎?
14.5 在動力學模型中是否有一致性?
14.6 結論
參考文獻
第15章 在研究蛋白質的結構與功能關系中酶動力學數據的使用
15.1 用類似于天然蛋白質的各種微生物體系表達蛋白質嗎?
15.2 把酶原轉變成活性酶的機理是什么?
15.3 在活性酶的活化和結構與功能方面前肽起什么作用?
15.4 特殊結構和(或)殘基在酶結構與功能中起什么作用?
15.5 能通過突變使酶的結構對環境條件穩定嗎?
15.6 結論
15.7 突變研究中使用的縮寫
參考文獻
主要參考文獻
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